En este trabajo presentamos la caracterización de la actividad enzimática reductora de la enzima alcohol deshidrogenasa (ADH) Ta1316 dependiente de NADH en presencia de aldehídos, cetonas y cetoésteres. La ADH Ta1316 mostró estabilidad térmica notable con actividad máxima a temperatura de 90"C y pH acídico en presencia del cofactor Zn+2 y acetaldehído 2 mM. En contraste con otras ADHs caracterizadas, Ta1316 es capaz de reducir metil-piruvato, un alfa-cetoéster como su sustrato preferido. Concluimos que la función principal de la Ta1316 ADH es la reducción de sustratos y es una enzima que podría ser utilizada potencialmente en aplicaciones biotecnológicas e industriales.